2013年自考生物化学复习资料(4)
16、α-螺旋是右手螺旋,螺旋直径0.5nm,R侧链向外伸出,以每一螺旋为重复结构单位,含3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm。氢键与螺旋轴基本平行。氢键是维持螺旋的稳定因素。上升一圈长度增加0.54nm。由于脯氨酸的亚氨基参与形成肽链后,但原则上没有氢原子,无法充当氢键供体。
17、一条完整的蛋白质多肽链中彼此远离的一些氨基酸残基通过非共价键及少量共价键如二硫键结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成特定的空间结构,这就是它的三级结构。三级结构由众多氢键、疏水键、部分离子键及少量共价键维持稳定。蛋白质的四级结构(功能结构)两条或两条以上的三级结构提供非共价键构成蛋白质的四级结构,其中每一条三级结构称为亚基。
18、 蛋白质变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响,改变其分子内部结构和性质的作用。一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏,都是变性的结果。能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、乙醇、丙酮等;能使蛋白质变性的物理方法有加热(高温)、紫外线及X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。
19、简述蛋白质的抽提原理和方法。抽提是指利用某种溶剂使目的蛋白和其他杂质尽可能分开的一种分离方法。其原理:不同蛋白质在某种溶剂中的溶解度不同,所以可以通过选择溶剂,使得目的蛋白溶解度大,而其他杂蛋白溶解度小,然后经过离心,可以去除大多数杂蛋白。方法:溶剂的选择是抽提的关键,由于大多数蛋白质可溶于水、稀盐、稀碱或稀酸,所以可以选择水、稀盐、稀碱或稀酸为抽提溶剂;对于和脂类结合比较牢固或分子中非极性侧链较多的蛋白质分子可以选用有机溶剂进行抽提。
20、酶与一般催化剂比较:具有极高的催化效率、具有高度专一性、易失活(化学性质不稳定)、酶的催化活性收到调节、抑制、与辅酶因子有关。酶的化学本质就是蛋白质。全酶←→酶蛋白+辅因子。
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