2013年自考生物化学复习资料（5）

更新时间：2013-05-03 13:43:40 来源：|0

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　　21、金属离子作为辅助因子的作用有：作为酶活性中心的催化基团参加反应。作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用。)为稳定酶的空间构象所必需。中和阴离子，降低反应的静电斥力。

　　22、酶和一般催化剂的作用是一样的，能减低反映分子所需的活化能(酶催化本质)，从而增加了活化分子数，加快了反应速度。中间产物学说：通过形成中间产物使反应沿一个低活化能的途径进行。诱导契合：酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔软的而非刚性的。当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，有关的各个基因达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。反应结束当产物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。

　　23、酶的任何部位破坏，酶功能丧失。酶比一般催化剂具有更高催化效率因素：邻近定向效应、“张力”和”形变”、酸碱催化、共价催化。酶活性中心()是低介电区域。酶原是指在酶的生物合成中，不具有生物学活性的酶的前体物质。原的激活是生物体内一种重要的酶活性调节的方法，使酶能在特定的组织和时期表达生物学活性，已起到特定的作用。

　　24、简述抑制剂对酶活性的抑制作用与酶变性的不同点。(1)抑制剂对酶有一定的选择性，一种抑制剂只能引起某一类或某几类酶的抑制;而使酶变性失活的因素，如强酸、强碱等，对酶没有选择性;(2)抑制剂虽然可使酶失活，但它并不明显改变酶的结构，不引起酶蛋白变性，去除抑制剂后，酶又可恢复活性。而变性因素常破坏酶分子的非共价键，部分或全部地改变酶的空间结构，从而导致酶活性的降低或丧失。

　　酶反应速度的测量：测定单位时间内地物的消耗量或产物量，通常以测定产物生成量较为准确。Km：米氏常数，是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的意义如下：它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕，图示以及公式推导。它可以表示酶和底物之间的亲和能力，Km值越大，亲和能力越弱，反之亦然

　　25、对活细胞的实验测定表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近，请解释其生理意义?为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢? 据V-[S]的米氏曲线可知，当底物浓度大大低于Km值时，酶不能被底物饱和，从酶的利用角度而言，很不经济;当底物浓度大大高于Km值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变，反应速度变化不大，不利于反应速度的调节;当底物浓度在Km值附近时，反应速度对底物浓度的变化较为敏感，有利于反应速度的调节。

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